Bättre kunskap om hur proteiner är uppbyggda och hur de förändras i samspel med sin omgivning kan ge svar på viktiga frågor om så kallade amyloidsjukdomar, bland vilka Alzheimers sjukdom och Skellefteåsjukan är välkända exempel. Den metod som professor Lennart B.-Å. Johansson och hans forskargrupp vid Umeå universitet har utvecklat blir ett viktigt verktyg för forskarna, och upptäckten anses så viktig att den idag publiceras i den internationella tidskriften Chemical Biology.
En internationell expert som har tagit del av publikationen, professor Karl Jalkanen vid Curtin University of Technology i Australien, anser att metoden också kan användas för att få svar på många viktiga frågeställningar inom biologi och medicin.
Med den nya metoden kan man mäta avstånd inom ett protein och därmed få viktig kunskap om dess tredimensionella uppbyggnad, samt hur denna ändras när proteinerna samspelar med sin omgivning. Metoden går ut på att man tillsätter en specifik fluorescerande molekyl, en så kallad F-molekyl, till proteinet. Mätningar av hur snabbt elektronisk energi kan överföras till F-molekylen från aminosyran tryptofan, som finns i praktiskt taget alla proteiner, kan sedan visa hur stort avståndet är mellan en viss tryptofangrupp och den introducerade F-molekylen, d v s avståndet inom proteinet.
Johanssons grupp har visat att den strukturinformation man finner med hjälp av den nya metoden stämmer väl överens med oberoende röntgenkristallografiska experiment och med molekyldynamiska beräkningar. Metoden används i pågående samarbeten med forskargrupper inom kemiska institutionen och Umeå Centre for Molecular Pathogenesis (UCMP).
För mer information eller intervju, kontakta gärna
Professor Lennart Johansson, institutionen för kemi, Umeå universitet
Tel 090-786 51 49 eller 0702-12 25 21
Av -
Källa: Forskning.se
Datum: 06-06-29
|
Utskriftsformat
Tipsa en vän!
